Baza wiedzy: Politechnika Warszawska

Ustawienia i Twoje konto

Powrót

BADANIE UBIKWITYNACJI BIAŁKA Hem12, ENZYMU SZLAKU BIOSYNTEZY HEMU, PRZEZ LIGAZĘ UBIKWITYNOWĄ Rsp5 U DROŻDŻY S. cerevisiae

Anna Sadurska

Abstract

Ubiquitination is one of many post-translational modifications of proteins in every leaving cell. It is a multistage process, last stage of which is carried out by ubiquitin ligase. One of the best known ubiquitin ligases families is a Nedd4 family. Rsp5 is the only one representative of this family in Saccharomyces cerevisiae. It is also the best researched yeast ubiquitin ligase and many of its substrates are known. In widely performed in vitro experiments, uroporphyrinogen decarboxylase III - Hem12 - was indicated as Rsp5 potential substrate. Hem12 is an enzyme catalysing the fifth of eight steps of the heme biosynthetic pathway in yeast and dysfunction of its human homologue - URO-D protein - cause human disease: porphyria cutanea tarda. In present master thesis, experiments determing Hem12 in vivo ubiquitination were performed. The monoubiquitination of Hem12 was indicated. The involvment of ubiquitin ligase Rsp5 in this process was studied as well. Experiments with yeast rsp5Δ strain has shown that Rsp5 is involved in Hem12 ubiquitination. However, results do not indicate whether Rsp5 is the only ubiquitin ligase involved in this process. To resolve this issue, additional experiments need to be done.
Identyfikator pozycji
WUTebe72d71d8654e76801da3487173d8aa
Rodzaj dyplomu
Praca magisterska
Autor
Anna Sadurska Anna Sadurska Afiliacja nieokreślona
Tytuł w języku polskim
BADANIE UBIKWITYNACJI BIAŁKA Hem12, ENZYMU SZLAKU BIOSYNTEZY HEMU, PRZEZ LIGAZĘ UBIKWITYNOWĄ Rsp5 U DROŻDŻY S. cerevisiae
Promotor
Patrycja Wińska (WCh/KBŚLiK) Patrycja Wińska Katedra Biotechnologii Środków Leczniczych i Kosmetyków (WCh/KBŚLiK)Wydział Chemiczny (WCh)
Jednostka dyplomująca
Wydział Chemiczny (WCh)
Jednostka prowadząca
Zakład Technologii i Biotechnologii Środków Leczniczych (WCh/KBŚLiK)
Kierunek / specjalność studiów
Biotechnologia Chemiczna - Leki i Kosmetyki
Język
(pl) polski
Status pracy
Obroniona
Data obrony
27-09-2012
Data (rok) wydania
2012
Słowa kluczowe w języku polskim
Saccharomyces cerevisiae, ubikwitynacja, Rsp5, szlak biosyntezy hemu, Hem12
Słowa kluczowe w języku angielskim
Saccharomyces cerevisiae, ubiquitination, Rsp5, heme biosynthetic pathway, Hem12
Streszczenie w języku polskim
Ubikwitynacja jest jedną z wielu modyfikacji potranslacyjnych, którym mogą ulegać białka w każdej komórce. Jest to proces wieloetapowy a ostatni jego etap zachodzi z udziałem ligazy ubikwitynowej. Jedną z lepiej poznanych rodzin ligaz ubikwitynowych jest rodzina Nedd4. Rsp5 jest jedynym przedstawicielem tej rodziny u drożdży Saccharomyces cerevisiae. Jednocześnie jest to najlepiej zbadana drożdżowa ligaza ubikwitynowa i znanych jest wiele jej substratów. W ramach przeprowadzanych na szeroką skalę badań in vitro, wykryto, iż jednym z potencjalnych substratów Rsp5 jest dekarboksylaza uroporfirynogenu III - Hem12. Jest to enzym katalizujący piątą z ośmiu reakcji składających się na szlaku biosyntezy hemu u drożdży a dysfunkcja jego ludzkiego odpowiednika - białka URO-D - jest przyczyną ludzkiej choroby: porfirii skórnej późnej. W ramach niniejszej pracy magisterskiej przeprowadzono eksperyment sprawdzający ubikwitynację białka Hem12 in vivo. Wykazano, iż białko to ulega monoubikwitynacji. Badano również zależność tego procesu od ligazy ubikwitynowej Rsp5. Zastosowanie mutanta rsp5Δ pozwoliło wykazać, iż Hem12 jest ubikwitynowane z udziałem ligazy Rsp5. Nie udało się jednak ustalić czy Rsp5 jest jedyną ligazą ubikwitynującą Hem12. W celu rozstrzygnięcia tej kwestii należałoby przeprowadzić dodatkowe badania.
Plik pracy
  • Plik: 1
    Praca magisterska - Anna Sadurska.pdf
Poproś o plik WCAG

Jednolity identyfikator zasobu
https://repo.pw.edu.pl/info/master/WUTebe72d71d8654e76801da3487173d8aa/
URN
urn:pw-repo:WUTebe72d71d8654e76801da3487173d8aa

Potwierdzenie
Czy jesteś pewien?
Zgłoszenie uwag dotyczących tej strony
Schowek