Knowledge base: Warsaw University of Technology

Settings and your account

Back

The role of actin cytoskeleton in transport between the Golgi apparatus and the endoplasmic reticulum in yeast Saccharomyces cerevisiae

Alicja Telepko

Abstract

Actin cytoskeleton is taking part in processes like: cell division (division of the cell nucleus and cytokinesis), endocytosis, formation of the cell wall, response to extracellular signals or positioning and transport of organelles. In human cells it was also found that the actin cytoskeleton is involved in vesicular transport, but its role in this process has not been fully explained. In this study we investigated mutants las17Δ (with deletion of LAS17 gene encoding actin cytoskeleton protein), ret1-1 (with point mutation in RET1 gene encoding protein of COPI coat) and las17Δ ret1-1. Based on experiments performed in this work, it was found that mutations las17Δ and ret1-1 interact genetically, which causes that las17Δ ret1-1 is more thermo sensitive in comparison to mutants las17Δ and ret1-1. It was impossible to determine whether transport of GFP-Rer1 protein to the ER in the las17Δ ret1-1 strain is less efficient than in ret1-1 mutant. However, it was found that the ret1-1 mutation affects actin cytoskeleton organization, and the double mutant - las17Δ ret1-1, despite the high sensitivity to elevated temperature, has better organized actin cytoskeleton than las17Δ mutant. Disruption of actin cytoskeleton organization in strains las17Δ, ret1-1 and las17Δ ret1-1 did not change the mitochondrial network. It has been shown that overexpression of the gene APE2, encoding leucine aminopeptidase, improves the growth of strain las17Δ ret1-1 at restrictive temperature and partially restores the correct location of the GFP-Rer1 protein.
Record ID
WUTa20949a632a24ae3b9eaec53b455ee3d
Diploma type
Master of Science
Author
Alicja Telepko Alicja Telepko,, Undefined Affiliation
Title in Polish
Badanie udziału szkieletu aktynowego w transporcie między aparatem Golgiego a retikulum endoplazmatycznym u drożdży Saccharomyces cerevisiae
Supervisor
Jolanta Mierzejewska (FC/CDSB) Jolanta Mierzejewska,, Chair of Drug and Cosmetics Biotechnology (FC/CDSB)Faculty of Chemistry (FC)
Certifying unit
Faculty of Chemistry (FC)
Affiliation unit
Department Of Drug Technology And Biotechnology (FC/CDSB)
Study subject / specialization
, Biotechnologia Przemysłowa
Language
(pl) Polish
Status
Finished
Defense Date
25-09-2012
Issue date (year)
2012
Keywords in Polish
Las17, Ret1, aktyna, cytoszkielet, COPI, Ape2, drożdże
Keywords in English
Las17, Ret1, actin, cytoskeleton, COPI, Ape2, yeast
Abstract in Polish
Cytoszkielet aktynowy bierze czynny udział w takich procesach jak: podział komórkowy (podział jądra komórkowego i cytokineza), endocytoza, tworzenie ściany komórkowej, odpowiedź na sygnały zewnątrzkomórkowe czy też pozycjonowanie i transport organelli. W komórkach ludzkich stwierdzono też, że szkielet aktynowy działa podczas transportu pęcherzykowego, jednak udział cytoszkieletu aktynowego w tym procesie nie został w pełni wyjaśniony. W niniejszej pracy badano szczepy las17Δ (delecja genu LAS17 kodującego białko cytoszkieletu aktynowego), ret1-1 (mutacja punktowa w genie RET1 kodującym białko płaszcza COPI) oraz las17Δ ret1-1. Na podstawie przeprowadzonych w trakcie realizacji niniejszej pracy badań stwierdzono, że mutacje las17Δ ret1-1 oddziałują genetycznie, co powoduje, że mutant las17Δ ret1-1 charakteryzuje się wzmocnieniem fenotypu wrażliwości na podwyższoną temperaturę, w porównaniu do szczepów las17Δ i ret1-1. Nie udało się stwierdzić jednoznacznie czy transport białka GFP-Rer1 do ER w szczepie las17Δ ret1-1 zachodzi mniej wydajnie niż w mutancie ret1-1. Natomiast stwierdzono, że mutacja ret1-1 wpływa na organizację cytoszkieletu aktynowego, a szczep z podwójną mutacją las17Δ ret1-1 mimo wysokiej wrażliwości na podwyższoną temperaturę posiada lepiej zorganizowany cytoszkielet aktynowy niż mutant las17Δ. Zaburzenie organizacji cytoszkieletu aktynowego mutantów las17Δ, ret1-1 i las17Δ ret1-1 nie zmieniło wyglądu sieci mitochondrialnej. Udowodniono też, że nadekspresja genu APE2, kodującego aminopeptydazę leucynową, poprawia wzrost szczepu las17Δ ret1-1 w temperaturze dla niego restrykcyjnej oraz częściowo przywraca prawidłową lokalizację białka GFP-Rer1.
File
  • File: 1
    Praca magisterska Alicja Telepko.pdf
Request a WCAG compliant version

Uniform Resource Identifier
https://repo.pw.edu.pl/info/master/WUTa20949a632a24ae3b9eaec53b455ee3d/
URN
urn:pw-repo:WUTa20949a632a24ae3b9eaec53b455ee3d

Confirmation
Are you sure?
Report incorrect data on this page