Baza wiedzy: Politechnika Warszawska

Ustawienia i Twoje konto

Powrót

Badania nad mechanizmem enzymatycznej deacetylacji chitozanu

Małgorzata Siwiec

Abstract

-
Identyfikator pozycji
WUT9e80346830e644af8a20d9a0b7603660
Rodzaj dyplomu
Praca magisterska
Autor
Małgorzata Siwiec Małgorzata Siwiec Afiliacja nieokreślona
Tytuł w języku polskim
Badania nad mechanizmem enzymatycznej deacetylacji chitozanu
Promotor
Małgorzata Maria Jaworska (WIChiP/ZBIB) Małgorzata Maria Jaworska Zakład Biotechnologii i Inżynierii Bioprocesowej (WIChiP/ZBIB)Wydział Inżynierii Chemicznej i Procesowej (WIChiP)
Jednostka dyplomująca
Wydział Chemiczny (WCh)
Jednostka prowadząca
Zakład Biotechnologii i Inżynierii Bioprocesowej (WIChiP/ZBIB)
Kierunek / specjalność studiów
, Biotechnologia Przemysłowa
Język
(pl) polski
Status pracy
Obroniona
Data obrony
24-01-2012
Data (rok) wydania
2012
Słowa kluczowe w języku polskim
-
Słowa kluczowe w języku angielskim
-
Streszczenie w języku polskim
Deacetylaza chitynowa (EC 3.5.1.41) jest enzymem należącym do klasy hydrolaz. Hydrolizuje ona wiązanie N-acetamidowe w chitynie i w chitozanie, w skutek czego od N-acetylo-β-D-glukozaminy odłączana jest cząsteczka kwasu octowego. Deacetylaza chitynowa jest wytwarzana przez wiele grzybów strzępkowych, owady, a także bakterie. Rola jaką odgrywa zależy od mikroorganizmu, który jest źródłem enzymu. W niniejszej pracy skupiono uwagę na enzymie pochodzącym z grzybów mikroskopowych Absidia orchidis vel coeruela. Masa cząsteczkowa tego enzymu wynosi ok. 75kDa. Optymalne warunki dla tego enzymu to pH=4,0 oraz temperatura 50°C. Celem prezentowanej pracy było określenie wpływu stopnia oczyszczenia deacetylazy chitynowej na kinetykę enzymatycznej deacetylacji chitozanu. Badania obejmowały wyizolowanie z grzybów strzępkowych Absidia orchidis vel coeruela odpowiednich preparatów deacetylazy chitynowej – surowego ekstraktu komórkowego, preparatu wysolonych białek oraz oczyszczonego enzymu, przeprowadzenie badań, wyznaczenie parametrów w równaniach kinetycznych oraz interpretacje wyników. Opierając się na otrzymanych zależnościach można wywnioskować, że w trakcie procesu oczyszczania enzymu dochodzi do jego rozpadu. Przy surowym ekstrakcie komórkowym, w układzie reakcyjnym znajduje się tylko jeden enzym. Prawdopodobnie jest to forma dimeryczna deacetylazy chitynowej. Wykonując wykres zależności logarytmu szybkości reakcji od logarytmu stężenia reszt N-acetyloglukozaminy dla roztworu wysolonych białek, otrzymano wykres świadczący o obecności w środowisku reakcji dwóch postaci deacetylazy chitynowej – postaci dimerycznej oraz monomerycznej. Natomiast przy zastosowaniu ostatecznego produktu izolacji zależność logarytmów wskazuje, że w układzie ponownie działa tylko jeden enzym. Rozpad enzymu zaszedł całkowicie i enzym występował już tylko w postaci monomerów. Budowa deacetylazy chitynowej pozyskanej od Absidia orchidis vel coeruela nie została dokładnie poznana, jednak jej masa cząsteczkowa jest około dwukrotnie większa niż masa cząsteczkowa innych enzymów, co może sugerować, że enzym ten zbudowany jest z więcej niż jednej podjednostki. Otrzymane wyniki potwierdzają te przypuszczenia.
Plik pracy
  • Plik: 1
    Małgorzata Siwiec praca magisterska.pdf
Poproś o plik WCAG

Jednolity identyfikator zasobu
https://repo.pw.edu.pl/info/master/WUT9e80346830e644af8a20d9a0b7603660/
URN
urn:pw-repo:WUT9e80346830e644af8a20d9a0b7603660

Potwierdzenie
Czy jesteś pewien?
Zgłoszenie uwag dotyczących tej strony