Knowledge base: Warsaw University of Technology

Settings and your account

Back

Studies on immobilization of enzymes on chitin by cross-linking with glutaraldehyde and epchlorohydrin

Patryk Łukasz Matycki

Abstract

Catalysts are a group of chemical substances which lower the activation energy, resulting in acceleration of chemical reactions. Enzymes are biological catalysts. These biocatalysts are characterized by a high substrate specifity, high catalytic efficiency and regulated activity. Because of these qualities, the enzymes’ industrial significance increase every year. In order to use biocatalysts repeatedly, the enzyme immobilisation is applied. Immobilization with covalent bonds between a carrier and an enzyme is one of the methods of immobilisation. In the work chitin was used as a carrier, and invertase was used as the test enzyme. Chitin is a polysaccharide present in the crustaceans’ shell. Invertase catalyses hydrolysis of sucrose into glucose and fructose. The aim of the work was to study the possibilities of enzyme immobilisation on chitin by crosslinkin with glutaraldehyde and next with epichlorhydrin. The scope of the work included: a literature review, investigation of the kinetics of sucrose hydrolysis using a native enzyme as well as prepared preparations. The chitin’s surface was functionalized using glutaraldehyde, then the enzyme was bound with it. Subsequently, the same carrier particles with the enzyme linked were activated using epichlorhydrin and next invertase was immobilized once more on a carrier prepared this way. The research indicated that the highest activity was obtained using the native enzyme. Activity of the preparation with a glutaraldehyde-activated carrier is significantly lower. Invertase immobilized on a carrier functionalized with glutaraldehyde and epichlorhydrin exhibits the lowest activity compared to the native enzyme and enzyme immobilized on chitin ativated by glutaraldehyde.
Diploma type
Engineer's / Bachelor of Science
Diploma type
Engineer's thesis
Author
Patryk Łukasz Matycki (FCPE) Patryk Łukasz Matycki,, Faculty of Chemical and Process Engineering (FCPE)
Title in Polish
Badanie immobilizacji enzymów na chitynie aktywowanej glutaraldehydem i epichlorohydryną
Supervisor
Małgorzata Maria Jaworska (FCPE/DBBE) Małgorzata Maria Jaworska,, Department of Biotechnology and Bioprocess Engineering (FCPE/DBBE)Faculty of Chemical and Process Engineering (FCPE)
Certifying unit
Faculty of Chemical and Process Engineering (FCPE)
Affiliation unit
Department of Biotechnology and Bioprocess Engineering (FCPE/DBBE)
Study subject / specialization
, Inżynieria Chemiczna i Procesowa
Language
(pl) Polish
Status
Finished
Defense Date
05-02-2019
Issue date (year)
2019
Pages
51
Internal identifier
DICHP-2872
Reviewers
Małgorzata Maria Jaworska (FCPE/DBBE) Małgorzata Maria Jaworska,, Department of Biotechnology and Bioprocess Engineering (FCPE/DBBE)Faculty of Chemical and Process Engineering (FCPE) Michał Lewak (FCPE/DPKT) Michał Lewak,, Department of Process Kinetics and Thermodynamics (FCPE/DPKT)Faculty of Chemical and Process Engineering (FCPE)
Keywords in Polish
immobilizacja, enzymy, chityna, inwertaza, sacharoza, glutaraldehyd, epichlorohydryna, sieciowanie
Keywords in English
immobilization, enzymes, chitin, invertase, sucrose, glutaraldehyde, epichlorohydrin, cross-linking
Abstract in Polish
Katalizatory są to substancje chemiczne, które obniżają energię aktywacji, co skutkuje przyśpieszeniem reakcji chemicznych. Jednym z przykładów katalizatorów są enzymy. Biokatalizatory te charakteryzują się wysoką specyficznością wobec substratu, wysoką wydajnością katalityczną oraz regulowaną aktywnością. Ze względu na swoje właściwości, enzymy odgrywają coraz większą rolę w przemyśle. W celu wielokrotnego wykorzystania biokatalizatorów w procesach przemysłowych stosuje się enzymy immobilizowane. Jedną z metod unieruchamiania jest wiązanie enzymu z nierozpuszczalnym nośnikiem. W prezentowanej pracy jako nośnik użyto chityny, a jako enzym użyto inwertazy. Chityna jest polisacharydem będącym składnikiem budulcowym pancerzy skorupiaków. Inwertaza katalizuje hydrolityczny rozpad sacharozy na glukozę oraz fruktozę. Celem pracy był zbadanie możliwości immobilizachi enzymów na chitynie metodą wiązania za pomocą glutaraldehydu i epichlorohydryny. Zakres pracy obejmował: przegląd literatury, zbadanie kinetyki hydrolizy sacharozy przy użyciu enzymu natywnego oraz przy użyciu przygotowanych preparatów immobilizowanych. Powierzchnię chityny funkcjonalizowano za pomocą glutaraldehydu, a następnie związano z nią enzym. Następnie nośnik z przyłączonym już enzymem, aktywowano za pomocą epichlorohydryny i ponownie przeprowadzono immobilizację enzymu na tak przygotowanym nośniku. Przeprowadzone badania wykazały, że najwyższą aktywność preparatu uzyskano dla enzymu natywnego, aktywność biokatalizatora na nośniku aktywowanym glutaraldehydem jest niższa. Inwertaza unieruchomiona na nośniku funkcjonalizowanym glutaraldehydem i epichlorohydryną wykazuje najniższą aktywność w porównaniu z enzymem natywnym i enzymem immobilizowanym na chitynie aktywowanej glutaraldehydem. Szybkość reakcji dla enzymu unieruchomionego na chitynie aktywowanej glutaraldehydem i epichlorohydryną jest znacznie mniejsza w porównaniu do enzymu natywnego.
File
  • File: 1
    Praca_dyplomowa_inżynierska.pdf
Request a WCAG compliant version
Local fields
Identyfikator pracy APD: 17868

Uniform Resource Identifier
https://repo.pw.edu.pl/info/bachelor/WUT14b19dd115834f3dbcf3250a6479d04f/
URN
urn:pw-repo:WUT14b19dd115834f3dbcf3250a6479d04f

Confirmation
Are you sure?
Report incorrect data on this page